光合作用与人类生存和农业生产有着极其密切的关系，植物细胞内由于同时进行光呼吸，这就使得净光合速率降低25%~50%，因此研究光呼吸代谢过程及其调控有重要意义。乙醇酸氧化酶(gtyeohte oxidase, EC 1.1.3.15, 以下简称GO)是植物光呼吸过程中的关键酶之一，定位于细胞内过氧化物酶体中，能催化乙醇酸生成乙醛酸(Clagett et al., 1949)。从理论上来分析，提高植物的净光合速率可以通过降低光呼吸这一途径。因此一些科学家提出通过调节GO的活性来抑制光呼吸，从而达到增加光合效率的目的。在目前中国乃至世界人口不断增加和耕地日益减少的情况下，对GO研究具有重要的理论意义和实际应用价值。

目前国内外学者对GO进行了大量的研究，在GO的分布、GO基因的克隆及其表达调控、GO分子结构与等电点(pI)的矛盾、GO与其它蛋白的相互关系等方面的研究取得了一些进展。因此，本文将就以上几个方面对GO进行综述，进一步阐明相关疑点和机理，促进对GO活性调节的研究，从而为研究光呼吸代谢的生理功能及其调控提供坚实基础。

1 GO的分布
GO主要分布于高等被子植物C3植物的叶片内。前人在大麦、烟草、菜心和菠菜等C3植物子叶或叶片中都发现能具有GO能氧化乙醇酸功能的酶(Clagett et al., 1949; Havir, 1983; 徐杰和吴燕燕, 1998, 植物生理学通讯, 34(1): 49-51)。研究发现C4植物的叶片中也含有GO (Popov et al., 2003)。另外，部分CAM植物也含GO (Pandey and Sanwal, 1982)。另外，虽然绿色植物叶片是GO主要分布场所，但水稻的根也具有GO的活性，还有经过光照转绿后的白色马铃薯块茎也具有GO活性(Tolbert and Burris, 1950)。

2 GO基因的克隆及其表达调控
GO由核基因编码，它定位于过氧化物酶体中(Clagett et al., 1949)。Volokita和Somerville (1987)用人工合成寡聚核苷酸探针从菠菜的cDNA文库中克隆得到GO cDNA，其总长度1 526 bp，其中可译框架为1 107 bp。Ludt和Kindl (1990)从兵豆中得到了GO的cDNA克隆，与菠菜GO cDNA相比，其序列同源性为86%。

研究表明，光及其底物在转录过程中参与了GO基因的表达调控：Barak等(2001)发现从暗形态建成到光形态建成发育阶段的烟草幼苗经过96 h光下暴露后，GO酶的活性提高了6倍，而转录值则提高了3倍；前期研究结果表明：光照以及底物处理可以显著提高水稻叶片的GO mRNA和GO蛋白的含量，只不过，GO基因表达的诱导物，在光照黄化苗初期是光，然而在变绿之后的黄化苗及正常生长的绿叶的诱导物是光和底物(徐杰和李明启, 1996, 植物生理学通讯, 32(4): 280-282)。这些结果都进一步证实了GO是光呼吸代谢的关键酶，在植物信号转导和诱导抗逆性等方面具有重要的作用。

3 GO翻译后的转运与组装
3.1 GO翻译后的转运
由核基因编码的GO的合成场所是多聚核糖体，而转运场所则是过氧化物酶体(Clagett et al., 1949)。研究表明GO新生肽链在核糖体上合成，但没有含有需要被剪切的前导序列。比较来自黄瓜子叶中过氧化物酶体的天然的、细胞质中未被转运的GO及翻译后的GO亚基的氨基酸组成，发现没有很大不同(Gerdes et al., 1982)。

大部分过氧化物酶体蛋白的成熟肽链含一段定位信号序列PTS (peroxisomal targeting signals)。根据PTS的不同，过氧化物酶体蛋白有两类：PTS1型和PTS2型。其中大部分的过氧化物酶体蛋白属于PTS1型，它们的C-端都含有丝氨酸-赖氨酸-亮氨酸(S-K-L)的三肽信号(或其变体)；而其余的则属于PTS2型，它们的N-端都带有九肽定位信号(Subramani, 1998; Olsen, 1998)。位于GO的C-端的PTS序列与PTS1型蛋白的S-K-L序列在前期的研究结果中表明有所不同。因此，它应该是PTS序列(Huertas et al., 1999)。Huertas等(1999)发现需要PTS序列和PTS受体蛋白共同作用，GO才能准确转运到过氧化物酶体中(Crookes and Olsen, 1998)。因此，研究定位信号序列PTS和PTS受体蛋白的结构和功能有助于GO正确转运的进一步研究。

3.2 GO翻译后的组装
Gerdes等(1982)发现，GO主要以单体和寡聚体分别存在于细胞质和过氧化物酶体中。通过对菠菜过氧化物酶体动力学特性的研究，研究发现GO在过氧化物酶体膜上可与过氧化氢酶(CAT)、谷氨酸:乙醛酸氨基转移酶(GGAT)形成多酶复合体，并认为多酶复合体同时具有提高催化效率和防止泄漏乙醛酸等细胞毒性物质的作用(Tsugeki et al., 1993)。

4 GO的分子结构
4.1 GO的一级结构
前期研究结果表明：菠菜的GO由369个氨基酸残基组成，C-端3个氨基酸残基为A-R-L (Volokita and Somerville, 1987)；而兵豆GO只比菠菜的GO多2个氨基酸残基，且它们的同源性很高，C-端氨基酸残基为P-R-A-L-P-R-L (Ludt and Kindl, 1990)；南瓜子叶GO cDNA编码367个氨基酸残基，C-端的三个氨基酸为P-R-L (Hall et al., 1985)。

4.2 GO的高级结构
4.2.1 GO的亚基种类及其结构
研究表明：植物中的GO是由一种分子量约为40 kD的亚基组成的寡聚酶：(1)来源于多种植物的GO，经SDS-PAGE分析，结果发现只有一条分子量为40 kD左右的条带：菠菜的GO亚基Mr为40 kD，菜心的GO亚基Mr也为40 kD，而南瓜子叶、小麦及褐藻中的GO亚基Mr分别为38 kD、43 kD和49 kD (Iwamoto et al., 1996; Devi et al., 1996)；(2)从植物基因组中克隆出GO cDNA在大肠杆菌中表达的蛋白具有GO活性，经SDS-PAGE分析呈分子量约40 kD的单带(Ludt and Kindl, 1990; Hall et al., 1985)。

Lindqvist和Schneide (1991)及Wang等(2004)对菠菜GO的晶体结构进行X-射线衍射分析，结果发现GO亚基主要是由8股α-螺旋、8个β-折叠片层及其连接环组成的α/β桶型的特征结构组成。其连接环分为两类：Ⅰ类环是由3~6个氨基酸残基组成，从α-螺旋到β-折叠片层，维持其稳定性；β-折叠片层到α-螺旋的走向的Ⅱ类环含有氨基酸残基数目不同。除了α/β桶型结构的氨基酸残基外，GO亚基中的其它氨基酸残基则位于β-折叠片层C-端的外侧，形成“盖子”结构。

4.2.2 GO与FMN的结合分析
研究人员采用吸收光谱法发现GO在273 nm、365 nm和445 nm都有吸收峰，是以黄素单核苷酸(FMN)为辅基的黄素依赖蛋白。GO脱辅基蛋白在识别结合GO脱辅基蛋白方面，FMN和FAD，FMN、FAD的5’磷酸黄素类似物发挥重要作用(彭新湘和李明启, 1989)。在空间结构上，辅基FMN与α/β桶型结构在GO亚基的β-折叠片层的C-端的漏斗状结构处结合。FMN通过氢键与GO亚基相连，FMN的核糖醇基在桶结构内，而形成氢键的氨基酸残基则在连接环区域或β-折叠片层的C-端(Lundqvist and Schneide, 1991)。

4.2.3 GO全酶的组成及其分子量
对GO的全酶分子量和亚基数目的研究结果表明，它们之间存在很大差异。分子量范围位于96 kD~ 700 kD之间，亚基数目在2~16个之间：Lindqvist和Branden (1980)研究发现菠菜GO含8个亚基(八聚体)，呈422型对称排布(Lundqvist and Schneide, 1991)；褐藻GO的全酶分子量为230 kD (Iwamoto et al., 1996)；C3植物Pisum sativum L.和C4植物Amaranrhus hypochondriacus L.的GO全酶分子量都是96 kD，均为二聚体。

4.3 GO活性中心的结构
研究表明，GO活性中心的必需基团包括酪氨酸(Y)、组氨酸(H)、赖氨酸(K)和精氨酸(R)残基是(彭新湘和李明启, 1991; Macheroux et al., 1993)。Y-24、Y-129和R-257与酶和底物的结合有关，Y-129上的酚羟基在稳定催化反应过渡态方面发挥着积极的作用，而Y-24则有利于酶和底物的结合 K-230则与FMN异咯嗪环上的N(1)和O(2)相互作用，在FMN与GO的结合方面也起重要的积极作用(Stenbery et al., 1995)。

5 GO分子结构与pI的矛盾及相关理论的提出
5.1 GO的分子结构与pI矛盾分析
在蛋白和基因水平上，尽管很多学者对GO进行了大量的研究，但在pI的研究结果上，还有很大的争议：如豌豆GO pI大于9.6 (Iwamoto and Ikawa, 2000)；藻(S. pacificun)的GO pI为9.6 (Iwamoto et al., 1996)；浮萍GO的pI大于9 (徐杰, 1997)；菠菜GO的pI则出现下降现象，在pH 8.3的native-PAGE中，高活性的菠菜GO是向负极泳动(pI＞8.3)，该GO则可衍生出向正极泳动(pI＜8.3)的低活性的GO钝化蛋白。在不同的植物中，GO只含1种亚基，且GO亚基分子结构也基本相似(Iwamoto et al., 1996; Ludt and Kindl, 1990; Lindqvist and Branden, 1980)。理论上，GO的pI的恒定性，在同种植物中应该是肯定的，但在不同物种中，其GO的PI可能不同，但对GO pI的研究结果却与此不一致。因此，GO从分子结构与电荷性质上分析是存在相互矛盾的。

5.2 GO同工酶理论及疑点的分析
针对GO分子结构与pI可能存在的矛盾，“GO同工酶理论”分析指出：水稻、菜心和菠菜中至少含有不同pI和分子结构但有免疫同源性GO Ⅰ、GO Ⅱ和GO Ⅲ 3种同工酶；3者所含GO的活性、稳定性、Mr以及pI等方面很不一致(表1) (徐杰和李明启, 1996, 植物生理学通讯, 32(4): 280-282; 徐杰, 1998; 徐杰和吴燕燕, 2001a; 2001b)。

表1 菠菜中乙醇酸氧化酶同工酶的分子特点

菠菜GO Ⅰ、GO Ⅱ、GO Ⅲ都含40 kD的酸性亚基，但GO Ⅱ和GO Ⅲ则另含有67 kD的碱性亚基。GO Ⅱ和GO Ⅲ两者的酸性亚基/碱性亚基的比例不同，且两种亚基可能结合不太紧密(徐杰和吴燕燕, 2001c; 尹汉萍等, 2004)。水稻3个GO同工酶虽然都存在于植物体内，但3者的相对含量可能在不同生理条件下是不同的；在水稻黄化苗转绿过程中，GO Ⅱ的相对含量会增加，这一现象表明两种亚基在这一过程中有可能产生聚合(徐杰和吴燕燕, 2001b; 2001c; 尹汉萍等, 2004)。因此，GO同工酶酸性与碱性亚基的比例应该是可变的，因此存在GO电荷不均一的报道。

“GO同工酶理论”认为pI低的GO Ⅰ只含一种40 kD的亚基；而pI高的GO Ⅱ和GO Ⅲ则含有分子量分别为40 kD和67 kD的两种亚基(徐杰和吴燕燕, 2001b; 2001c; 尹汉萍等, 2004)。据报道，菜心经过纯化后，其GO的碱/酸性氨基酸的比例为0.66 (彭新湘和李明启, 1991) ；更多的研究发现，GO cDNA编码的40 kD亚基中碱/酸性氨基酸的比例高达0.96 (Hall et al., 1985)。也就是说，GO cDNA编码的40 kD亚基是碱性的。这与“GO同工酶理论”观点有所不同。此外，无论在分子还是蛋白水平上，前人对GO进行的研究均表明GO只含一种分子量约为40 kD的亚基(Tsugeki et al., 1993; Hall et al., 1985; Devi et al., 1996)。因此，同工酶理论中提出的“67 kD碱性亚基”是否存在？“GO同工酶理论”很难解释，故“GO同工酶理论”还有待进一步验证。

6 GO与其它蛋白相互关联的研究
6.1 GO与富含苯丙氨酸的蛋白的相互关系
研究发现，GO可紧密结合一种富含苯丙氨酸的蛋白：曾秋莲等(2006)从菜心绿叶中提取pI大于8.3的GO蛋白，经SDS-PAGE得到一条Mr为40 kD的带，其分别对40 kD亚基和GO进行氨基酸组成分析(表2)。

表2 菜心叶片的GO及40 kD亚基氨酸组成的分析

氨基酸组成测定结果表明：GO蛋白的碱性/酸性氨基酸比例为0.66，而40 kD亚基碱性/酸性氨基酸比例则为0.54；两者半胱氨酸(Cys)、脯氨酸(Pro)、苯丙氨酸(Phe)和酪氨酸(Tyr)含量有较大差异。这表明GO蛋白中除了含有40 kD亚基外，还含一种Phe含量高的“富含苯丙氨酸的蛋白”(曾秋莲等, 2006)。

尹汉萍等(2004)提取的GO蛋白应是由富含苯丙氨酸的蛋白与GO组成，而不是“纯化的GO”，故可称其为“GO复合蛋白”。虽然GO复合蛋白同时含GO和富含苯丙氨酸的蛋白，但GO复合蛋白在SDS-PAGE中，只呈正极方向的40 kD单带，而GO亚基的分子量为40 kD左右，这说明，可能为包括GO和富含苯丙氨酸的蛋白，因此GO复合蛋白在SDS-PAGE中在正极方向呈40 kD单带；或者另外一种可能是富含苯丙氨酸的蛋白在SDS-PAGE中朝相反方向也就是向负极方向泳动，因此GO复合蛋白在SDS-PAGE也会只出现GO 40 kD条带。这就说明富含苯丙氨酸的GO复合蛋白是存在向负极泳动这一现象的。由于该类蛋白向负极泳动，因此在前期的研究中往往被被忽略。

6.2 GO复合蛋白中的富含苯丙氨酸的蛋白
在SDS变性下向负极泳动的现象虽然从氨基酸组成看，GO复合蛋白含有GO和富含苯丙氨酸的蛋白。但奇怪的是，GO复合蛋白经SDS-PAGE，在正极方向的凝胶中只出现40 kD带，由于GO亚基大小约为40 kD，表明该40 kD带可能就是GO40kD亚基(曾秋莲等, 2006)。

GO 40 kD亚基的Phe含量极低，也表明40 kD不含有富含苯丙氨酸的蛋白。富含苯丙氨酸的蛋白不出现在正极方向的凝胶中，暗示此富含苯丙氨酸的蛋白在SDS-电泳可能是向负极泳动，或不能泳动而停留在点样孔处。曾秋莲等(2006)从菜心提取GO复合蛋白，经SDS-醋酸薄膜电泳，发现分别含有向负极泳动，以及向正极泳动的两类蛋白。菜心绿叶粗蛋白经硫酸铵盐析和分子筛层析后，获得部分纯化的GO复合蛋白，经制备性SDS-PAGE，发现向负极泳动的蛋白，其碱性与酸性氨基酸的比例是1.46。很明显，该蛋白就是富含苯丙氨酸的蛋白。

因此，GO复合蛋白经SDS-PAGE，解离为GO 40 kD亚基并向正极泳动；而富含苯丙氨酸的蛋白则由于向负极泳动而被忽略。因此，GO复合蛋白应该体现出Phe的吸收特性，在258 nm有吸收峰，尽管GO不含Phe。另外，在非SDS变性的Dot blot中，GO复合蛋白抗体和富含苯丙氨酸的蛋白抗体应均识别GO复合蛋白；而在SDS-PAGE Western-blot中，GO复合蛋白抗体和富含苯丙氨酸的蛋白抗体均应不识别GO 40 kD亚基，只有GO 40 kD亚基抗体识别GO 40 kD亚基。即富含苯丙氨酸的蛋白包裹在GO的外部，可以形象称富含苯丙氨酸的蛋白为“面具蛋白”。这种特殊的结构导致GO的性质被富含苯丙氨酸的蛋白所掩盖。

7展望
目前，尽管国内外学者对GO进行了大量的研究，并在GO基因的分布、克隆以及表达调控、GO的分子结构、GO翻译后的组装转运、GO的分子结构、其结构与等电点(pI)的相关理论及其与其它蛋白相互关联等方面的研究取得了一些进展，但是随着对GO研究以及GO与其他蛋白相互关系的研究的进一步深入，有关GO分子结构与pI的矛盾、GO同工酶理论的提出及其疑点、GO与其他蛋白的相互关系等机理将会得到进一步的阐明，特别是挖掘GO新的生理功能，对于研究植物光呼吸代谢的生理功能及其调控提供坚实基础。

作者贡献
全光华负责整体构思、文献的收集、选阅和文章初稿的写作；袁长春负责文章的完善；刘锴栋负责文章的修改、审阅和完善。全体作者都阅读并同意最终文本。

致谢
感谢两位匿名的同行评审人的评审意见和修改建议。

参考文献
Barak S., Nejidat A., Heimer Y., and Volokita M., 2001, Transcriptional and posttranscriptional regulation of the glycolate oxidase gene in tobacco seedlings, Plant Molecular Biology, 45(4): 399-407 doi:10.1023/A:1010688804719 PMid:11352459

Clagett C.O., Tolbert N.E., and Burris R.H., 1949, Oxidation of alpha-hydroxy acids by enzymes from plants, Journal of Biology Chemistry, 17(2): 977-987

Crookes W.J., and Olsen L.J., 1998, The effects of chaperones and the influence of protein assembly on peroxisomal protein import, The Journal of Biological Chemistry, 273(27): 17236-17242 doi:10.1074/jbc.273.27.17236 PMid:9642294

Devi M.T., Rajagopalan A.V., and Raghavendara A.S., 1996, Purification and properties of glycolate oxidase from plants with different photosynthetic pathways: Distinctness of C4 enzyme from that of a C3 species and a C3-C4 intermediate, Photosynthesis Research, 47(3): 231-238 doi:10.1007/BF02184284

Gerdes H.H., Behrends W., and Kindl H., 1982, Biosynthesis of a microbody matrix enzyme in greening cotyledons, Planta, 156(2): 572-578 doi:10.1007/BF00392783

Hall N.P., Reggiani R., and Lea P.J., 1985, Molecular weights of glycollate oxidase from C3 and C4 plants determined during early stages of purification, Phytochemistry, 24(8): 1645-1648 doi:10.1016/S0031-9422(00)82527-3

Havir E.A., 1983, Evidence for the presence in tobacco leaves of multiple enzymes for the oxidation of glycolate and glyoxylate, Plant Physiology, 71(4): 874-878 doi:10.1104/pp.71.4.874  PMid:16662922    PMCid:1066137

Huertas E.L., Oh J., and Baker A., 1999, Antibodies against pex14p block ATP-independent binding of matrix proteins to peroxisomes in vitro, FEBS Letters, 459(2): 227-229 doi:10.1016/S0014-5793(99)01239-9

Iwamoto K., and Ikawa T., 2000, A novel glycolate oxidase requiring flavin mononucleotide as the cofactor in the prasinophycean alga Mesostigma viride, Plant Cell Physiology, 41(8): 988-991 doi:10.1093/pcp/pcd020 PMid:11038060

Iwamoto K., Suzuki K., and Ikawa T., 1996, Purification and characterization of glycolate oxidase from the brown alga Spatoglos sumacificum (phaeophyta), Journal of Phycology, 32(5): 790-798 doi:10.1111/j.0022-3646.1996.00790.x

Lindqvist Y., and Brändén C.I., 1980, Structure of glycolate oxidase from spinach at a resolution of 5.5 Å, Journal of Molecular Biology,143(2): 201-211 doi:10.1016/0022-2836(80)90198-9

Ludt C., and Kindl H., 1990, Characterization of a cDNA encoding lens culinaris glycolate oxidase and developmental expression of glycolate oxidase mRNA in cotyledons and leaves, Plant Physiology, 94(3): 1993-1198 doi:10.1104/pp.94.3.1193 PMid:16667816    PMCid:1077361

Lundqvist T., and Schneide G., 1991, Crystal structure of activated ribulos-1,5-bisphosphate carboxylase complexed with its substrate, ribulos-1,5-bisphosphate, J. Biol. Chem., 266(19): 12604-12611  PMid:1905726

Macheroux P., Kieweg V., Massey V., Söderlind E., Stenberg K., and Lindqvist Y., 1993, Role of tyrosine 129 in the active site of spinach glycolate oxidase, European Journal of Biochemistry, 213(3): 1047-1054 doi:10.1111/j.1432-1033.1993.tb17852.x  PMid:8504801

Olsen L.J., 1998, The surprising complexity of peroxisome biogenesis, Plant Molecular Biology, 38(1-2): 163-189 doi:10.1023/A:1006092830670  PMid:9738966

Pandey O.P., and Sanwal G.G., 1982, Purification and properties of glycolate oxidase from Nopalea dejecta, a CAM plant, Plant Physiology Biochemistry, 9: 80-87

Peng X.X., and Li M.Q., 1989, Purification and crystallization of glycolate oxidase and effect of modification of tyrosine residue on its activity, Zhiwu Shengli Xuebao (Acta Phytophysiologica Sinica), 15(3): 257-262 (彭新湘, 李明启, 1989, 乙醇酸氧化酶的纯化结晶和酪氨酸残基的修饰对酶活性的影响, 植物生理学报, 15(3): 257-262)

Peng X.X., and Li M.Q., 1991, Chemical modification of an essential arginyl residue in glycolate oxidase, Zhiwu Shengli Xuebao (Acta Phytophysiologica Sinica), (4): 321-326 (彭新湘, 李明启, 1991, 乙醇酸氧化酶必需精氨酸残基的化学修饰, 植物生理学报, (4): 321-326)

Popov V N., Dmitrieva E.A., Eprintsev A.T., and Igamberdiev A.U., 2003, Glycolate oxidase isoforms are distributed between the bundle sheath and mesophyll tissues of maize leaves. Journal of Plant Physiology, 160(8): 851-857doi:10.1078/0176-1617-01105 PMid:12964860

Stenbery K., Clausen T., Lindqvist Y., and Macheroux P., 1995, Involvement of Tyr24 and Trp108 in substrate binding and substrate specificity of glycolate oxidase, European Journal of Biochemistry, 228(2): 408-416 doi:10.1111/j.1432-1033.1995.tb20278.x  PMid:7705356

Subramani S., 1998, Components involved in peroxisome import, biogenesis, proliferation, turnover, and movement, Physiology Review, 78(1): 171-188  PMid:9457172

Tolbert N.E., and Burris R.H., 1950, Light activation of the plant enzyme which oxidases glycolic acid, Journal of Biology Chemistry, 186: 791-804  PMid:14794674

Tsugeki R., Hara-Nishimura I., Mori H., and Nishimura M., 1993, Cloning and sequencing of cDNA for glycolate oxidase from pumpkin cotyledons and Northern blot analysis, Plane Cell Physiology, 34(1): 51-55  PMid:7517788

Volokita M., and Somerville C.R., 1987, The primary structure of spinach glycolate oxidase deduced from the DNA sequence of a cDNA clone, Journal of Biology Chemistry, 262(33): 15825-15828  PMid:2824469

Wang W.J., Huang J.Q., Yang C., Huang J.J., and Li M.Q., 2004, The recognition of glycolate oxidase apoprotein with flavin analogs in higher plants, Acta Biochimica et Biophysica Sinica (Shanghai), 36(4): 290-296 doi:10.1093/abbs/36.4.290 PMid:15253155

Xu J., 1997, Purification and molecular weight of glycolate oxidase from rice green leaves, Huanan Shifan Daxue Xuebao (Ziran Kexue Ban) (Journal of South China Normal University (Natural Science)), (1): 50-54 (徐杰, 1997, 水稻乙醇酸氧化酶的纯化和特性分析, 华南师范大学学报(自然科学版), (1): 50-54)

Xu J., 1998, Spinach glycolate oxidaseis an isozyme, Zhongguo Shengwu Huaxue Yu Fenzi Shengwu Xuebao (Chinese Journal of Biochemistry and Molecular Biology), 14(6): 160-164 (徐杰, 1998, 菠菜中的乙醇酸氧化酶是一个同工酶, 中国生物化学与分子生物学报, 14(6): 160-164)

Xu J., and Wu Y.Y., 2001a, The glycolate oxidases with different isoelectric pointsfrom B. parachinensis Bailey and rice green leave, Zhongguo Shengwu Huaxue Yu Fenzi Shengwu Xuebao (Chinese Journal of Biochemistry and Molecular Biology), 17(2): 266-270 (徐杰, 吴燕燕, 2001a, 菜心和水稻绿叶中不同等电点的乙醇酸氧化酶, 中国生物化学与分子生物学报, 17(2): 266-270)

Xu J., and Wu Y.Y., 2001b, Biochemical properties of glycolate oxidase isozymes of Spinaciao leracea, Zhongguo Shengwu Huaxue Yu Fenzi Shengwu Xuebao (Chinese Journal of Biochemistry and Molecular Biology), 17(4): 537-540 (徐杰, 吴燕燕, 2001b, 菠菜叶片中乙醇酸氧化酶3种同工酶的生化特性, 中国生物化学与分子生物学报, 17(4): 537-540)

Xu J., and Wu Y.Y., 2001c, Subunit components of glycolate oxidase isozymes of Spinaciao lerace, Zhongguo Shengwu Huaxue Yu Fenzi Shengwu Xuebao (Chinese Journal of Biochemistry and Molecular Biology), 17(5): 666-670 (徐杰, 吴燕燕, 2001c, 菠菜乙醇酸氧化酶同工酶的亚基组成, 中国生物化学与分子生物学报, 17(5): 666-670)

Yin H.P., Xu J., Zeng Q.L., Wang Z.H., Ye Q.S., Dong Y.L., Huang M.Y., Han X., Su Y.Q., and Zhuang Y.Y., 2004, Purification and characterization of glycolate oxidase isozyme with high isoelectric point and high activity from green leave of Brassica parachinensis Bailey, Zhongguo Shengwu Huaxue Yu Fenzi Shengwu Xuebao (Chinese Journal of Biochemistry and Molecular Biology), 20(5): 690-695 (尹汉萍, 徐杰, 曾秋莲, 王再花, 叶庆生, 董宇亮, 黄美意, 韩雪, 苏燕琼, 庄莹莹, 2004, 菜心中高等电点高活性的乙醇酸氧化酶同工酶的纯化和特性, 中国生物化学与分子生物学报, 20(5): 690-695)

Zeng Q.L., Huang M.Y., Xu J., Wang Z.H., Ye Q.S., Liang X.W., Luo Y.H., Su Y.Q., Yin H.P., Liu C., Han X., Dong Y.L., Guo J.Y., Yang J., Lu M.F., Yang Z.H., and Huang L.J., 2006, A phenylalanine-rich protein of Brassica parachinensis Bailey Migrates towards cathode in SDS-PAGE, Zhongguo Shengwu Huaxue Yu Fenzi Shengwu Xuebao (Chinese Journal of Biochemistry and Molecular Biology), 22(1): 86-90 (曾秋莲, 黄美意, 徐杰, 王再花, 叶庆生, 梁秀文, 罗宇华, 苏燕琼, 尹汉萍, 刘灿, 韩雪, 董宇亮, 郭晋雅, 扬净, 陆满芳, 杨赞和, 黄丽君, 2006, 菜心中SDS-PAGE向负极泳动的富含苯丙氨酸的蛋白的发现, 中国生物化学与分子生物学报, 22(1): 86-90)