杨玉梅 , 张梦如 , 成蕴秀 , 杜朝昆 , 段晓艳 , 龚明 , 邹竹荣

云南师范大学生命科学学院, 教育部生物质能源持续发展和应用工程研究中心, 云南省生物质能源和环境生物技术重点实验室, 昆明, 650500
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基因组学与应用生物学, 2014 年, 第 33卷, 第 190 篇   
收稿日期: 2014年08月01日    接受日期: 2014年08月29日

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早期生命可能是以焦磷酸(PPi)而不是三磷酸腺苷(ATP)为能源。位于生物膜上偶联PPi水解和质子(H+)跨膜转运的H+-焦磷酸酶(PPase)在原核生物、植物和原生动物中早已广被人知和大量研究。近期则发现了两种与之进化相关且在原核生物中广泛分布的、分别具有Na+泵和Na+,H+泵功能的膜整合Na+-PPase和Na+,H+-PPase，它们水解PPi需要Na+参与并被K+激活。另外，越来越多的研究逐步揭示出膜PPase中决定阳离子转运特异性的主要因子，而且最近对H+-PPase和Na+-PPase的三维结构解析也是膜离子泵结构生物学上的重大突破。本文主要以原核生物Na+-PPase和Na+,H+-PPase为重心综述了目前对膜PPase的结构、转运机制、进化和生物学意义等几方面的研究情况，并对其在创建转基因抗逆物种中的应用前景进行了展望。

焦磷酸；Na+-焦磷酸酶；Na+,H+-焦磷酸酶；原核生物；离子跨膜转运