常凯¹ , 童立冬² , 江忠勇¹ , 熊怡淞¹ , 张睿¹ , 熊杰¹

1中国人民解放军成都军区总医院检验科, 成都, 610083;
2中国人民解放军成都军区总医院放射科, 成都, 610083
作者    通讯作者
计算分子生物学, 2016 年, 第 5卷, 第 5 篇   
收稿日期: 2016年07月10日    接受日期: 2016年07月10日    发表日期: 2016年07月10日

本文首次发表在 《基因组学与应用生物学》(2016年第35卷第1期28-33页)上。现依据版权所有人授权的许可协议，采用 Creative Commons Attribution License,协议对其进行授权，再次发表与传播。只要对原作有恰当的引用, 版权所有人允许并同意第三方无条件的使用与传播。

推荐引用：

引用格式(中文)：

常凯, 董立冬, 江忠勇, 熊怡淞, 张睿,熊杰, 2016, 醛脱氢酶(ALDH)蛋白家族的信息学比较分析与修饰预测, 基因组学与应用生物学, 35(1): 28-33 (doi: 10.13417/j.gab.035.000028)

引用格式(英文)：

Chang K., Dong L.D., Jiang Z.Y., Xiong Y.S., Zhang R., and Xiong J., 2016, Comparative Analysis and Mutation Prediction of Aldehyde Dehydrogenase Based on the Bioinformatics Methods, Jiyinzuxue Yu Yingyong Shengwuxue (Genomics and Applied Biology), 35(1): 28-33 (doi: 10.13417/j.gab.035.000028)

以ALDH1~ALDH4为核心，利用生物信息学方法对比分析ALDH家族成员的蛋白理化性质、亚细胞定位、构建分析蛋白三维模型并绘制家族系统进化树。对不稳定蛋白进行修饰预测。结果表明：ALDH家族间的序列相似性较高但同源性相对较低，氨基酸序列差异较大。蛋白的GRAVY值(-0.284~0.01)和分子量(47 974.0~61 810.5)没有典型的规律性分布，但不稳定指数、脂肪系数和等电点差异显著。结构分析催化位点和结合区域有较大差异，这赋予了各家族成员不同的催化活性。最后就不稳定蛋白进行了理想的模拟突变与预测分析。分析结果可为ALDH蛋白的研究提供有价值信息，为进一步研究ALDH在人体内的疾病发生途径与作用机理提供依据。

醛脱氢酶；生物信息学；对比分析；蛋白特征；修饰预测