段承杰 , 赵晶 , 刘翠莲 , 冯家勋

广西大学生命科学与技术学院, 亚热带农业生物资源保护与利用国家重点实验室, 南宁, 530005
作者    通讯作者
基因组学与应用生物学, 2014 年, 第 33卷, 第 25 篇   
收稿日期: 1970年01月01日    接受日期: 1970年01月01日

这是一篇采用Creative Commons Attribution License进行授权的开放取阅论文。只要对本原作有恰当的引用，版权所有人允许和同意第三方无条件的使用与传播。

本碱性羧基末端结构域(basic C-terminal domain, BTD)是瘤胃细菌的碳水化合物活性酶(carbohydrateactive enzymes)中未知功能的一个结构域。BTD 都位于酶或蛋白质的羧基最末端，大小为30~80 个氨基酸(aa)，含有较多的碱性氨基酸，一般该结构域等电点都大于10。本工作构建了来源于水牛瘤胃未培养微生物的内切葡聚糖酶C5614-1 的BTD 缺失酶C5614-1RBTD57 (缺失C5614-1 羧基末端的57 个aa)和C5614-1RBTD40 (缺失C5614-1 羧基末端的40 个aa)以及C67-1 的BTD 缺失酶C67-1驻BTD (缺失C67-1 羧基末端的42 个aa)，酶学特性分析发现BTD 缺失酶与野生酶对pH 和温度的稳定性是相似的，说明BTD 结构域对酶的酶学特性方面贡献不大。尽管缺失了C5614-1 的羧基末端57 个氨基酸后，缺失酶C5614-1RBTD57 对温度和pH 的稳定性明显降低，但同时缺失酶对Avicel 的结合能力也显著下降，说明该缺失酶是因为该酶的碳水化合物结合组件(carbohydrate binding module, CBM)的部分缺失而导致了酶的稳定性的改变。本文还对BTD可能的功能做了预测。

碱性羧基末端结构域； 碳水化合物活性酶； 碳水化合物结合组件； 缺失酶； 酶学特性； 稳定性